Lai ķīmiskās reakcijas pārraut saites dažu sākotnējo vielu, tiem nepieciešama aktivācijas spēku. To sauc par reaģentiem, kas ļauj sākotnējās vielas pārveidot par gala vielām vai produktiem. Fermenti kā labi katalizatori ir atbildīgi par ķīmisko reakciju ātruma palielināšanu, samazinot aktivācijas enerģiju.
Fermenti ir olbaltumvielas, kas parasti ļoti precīzi katalizē bioķīmiskās reakcijas dzīvos paraugos. Iespējams, ka ir daži fermenti ar absolūtu precizitāti, tas ir, tie ir piemēroti tikai konkrētas reakcijas katalizēšanai. Piemērs tam ir ureaze, kas ir atbildīga par urīnvielas hidrolīzes katalizēšanu.
Ir arī citi fermenti, izņemot grupas precizitāti, tāpat kā proteolītiskie fermenti, kas ir atbildīgi par peptīdu ar dažām strukturālām īpašībām hidrolīzes katalizēšanu. Ir arī fermenti ar stereoķīmisku precizitāti, kas ir atbildīgi par konkrētas, nevis otras molekulas stereoizomēru reakciju katalizēšanu.
Šī katalītiskā kustība lielākajai daļai enzīmu ir izveidota nelielā molekulas laukumā, kas pazīstams kā "aktīvais centrs". Molekulu, kurā darbojas ferments, sauc par substrātu, tā saistās ar aktīvo centru, izveidojot enzīmu kompleksu, un, kamēr tā ir piesaistīta fermentam, substrāts kļūst par produktu, un tas ir tas, kur tas tiek atdalīts no fermenta.
Katalīze ferments tiek apzīmēts ar šādu vienādojumu:
E + S → ES → E + P, šajā gadījumā E nozīmē fermentu, S simbolizē substrātu, P ir reakcijas produkts un ES attiecas uz fermentu-substrātu kompleksu.
Lielākajā daļā fermentatīvo reakciju enzīmu uzkrāšanās ir daudz mazāka nekā substrāta (E <S), tāpēc ES būs mazāka par S, tas ļaus piemērot līdzsvaru līdzsvara stāvoklī ES. Fermentatīvās katalīzes laikā gan temperatūrai, gan PH būs laba ietekme uz reakcijas paātrinājumu, veicinot ļoti efektīvu vērtību esamību, kurai reakcijas ātrums ir noteikts. Tādējādi olbaltumvielu denaturēšanas dēļ fermentus var deaktivizēt daudz ātrāk, kad temperatūra sasniedz lielākas par 35 ° C.
